فرمول کرم موبر

همان طور که می دانید کرم موبر یکی از روش های از بین بردن موهای زائد بدن می باشد که یکی از علت های اینکه این محصول طرفدار زیادی دارد این است که به راحتی می توان از این محصول استفاده کرد وبر خلاف دیگر راه های از بین بردن مو های زائد یک راه بدون درد می باشدو مقرون به صرفه است که در این مقاله فرمول کرم موبر از سری مقالات فرمول 3 در این باره توضیح داده شده.

فرمول کرم موبر چیست؟

در واقع موبرهای شیمیایی فیبرهای مو را حل می‌کنند و باعث شکستن مو می‌شوند وبه راحتی هم از روی پوست پاک می شوند . که این محصولات به شکل ژل، کرم، لوسیون و مواد آئروسل موجود هستند.فرمولاسیون‌های موبر معمولاً به عنوان جزء فعال خود یک ماده کاهنده به شدت قلیایی دارند.

فرمولاسیون کرم موبر

در اصل مواد اصلی کرم موبر تیوگلیکولات و کلسیم هیدروکسید می باشد. و همان طور که می دانید اصلی‌ترین پروتئین مو کراتین است فرمولاسیون کرم موبر به شکلی است تا این پروتئین را در خود حل کند ، در واقع پیوندهای شیمیایی سولفور درون کراتین حل شده و درنهایت مو را می‌شکند.

استقامت مو به خاطر وجود اسیدهای آمینه حاوی گوگرد مثل سیستئین در کراتین مو می باشد که به صورت پیوندهای دی‌سولفیدی میان مولکول‌ها عمل می‌کند. زمانی که از کرم موبر استفاده می‌کنیم، پیوند دی سولفیدی میان مولکول‌های سیستئین می‌شکند و باعث شکسته شدن استقامت مو شده و آن را از بین می برد.

برای جلوگیری از آسیب دیدگی پوست خودنکته مهمی که باید بدانید این است که پوست نیز در لایه سطحی خود دارای کراتین می باشدد. اگر مدت زمان زیادی کرم موبر روی پوست شما بماند، کراتین موجود در پوست نیز در کرم حل شده و پوست شما آسیب می‌بیند. 

در واقع ماده اصلی فرمولایسون انواع کرم موبر یکی است اما استفاده از کرم برای نواحی مختلف بدم متفاوت است به همین دلیل غلظت ماده ای هم که می خواهیم استفاده کنیم فرق میکند، به عنوان مثال کرمی که برای صورت استفاده می‌کنید با کرمی که برای نواحی دیگر استقاده می‌کنید باید متفاوت باشد، چراکه پوست صورت بسیار حساس است و باید کرمی که برای آن استفاده می‌کنید غلظت کمتری داشته باشد تا به پوست شما آسیب نزند.

مواد تشکیل دهنده کرم موبر

• تیوگلیکولات: تیوگلیکولات همان طور که در بخش بالا گفته شد از مواد اصلی تشکیل دهنده فرمولاسیون کرم موبر است. در برخی از محصولات به جای آن از سولفید باریم و سولفید استرانتیوم استفاده می‌شود، چراکه واکنش‌دهندگی این مواد بیشتر از تیوگلیکولات است ولی عیب آن‌ها در این است که سریع‌تر پوست را می‌سوزانند،و به پوست آسیب می زند.
• هیدروکسید سدیم: دومین ماده اصلی این کرم هیدروکسید سدیم است. این ماده به تنظیم PH کمک کرده و به ریزش مو کمک بزرگی می‌کند.

• آب دیونیزه: یکی از بهترین راه ها برای رقیق کرن کرم موبر آب دیونیزه می باشد،و از مزایای آن می‌توان به ارزان بودن، سازگاری با پوست و سازگاری با طیف گسترده‌ای از مواد دیگر اشاره کرد.
• نرم‌کننده‌ها: کرم موبر نیز مانند سایر مواد شیمیایی دارای اثرات مخرب می باشد که باعث خشکی پوست می شود. برای کاهش این اثرات مخرب از نرم‌کننده استفاده می‌شود.که این مواد به لطافت پوست کمک می‌کنند. به عنوان نمونه می‌توان از روغن‌ها، سیلیکون‌ها و استرها نام برد.
• اسانس:همان طور که می دانید به صورت طبیعی این کرم‌ها دارای بوی مطبوعی نیستند و برای حل این مسئله از اسانس استفاده می‌شود.
• امولسیفایر: در واقع برای نگه داشتن روغن ها  ونرم کننده ها در کنار هم از امولسیفایر استفاده می‌شود برای جلوگیری از دوفاز شدن کرم موبرمی باشد.
• رنگ: برای اینکه جذابیت این محصول افزایش پیدا کند، از رنگ استفاده می‌کنیم.
• نگهدارنده: قطعا مانند سایر مواد شیمیایی، برای جلوگیری از فاسدشدن این محصول، از نگهدارنده در فرمولاسیون کرم موبر استفاه می‌شود.
• عصاره: برای افزودن مزیت در زمینه بازاریابی از عصاره استفاده می‌شود.Hair remover cream

فرمولاسیون کرم موبر

فرمولاسیون کلی کرم موبر در جدول زیر نشان داده شده است:

%  وزنی	مواد تشکیل‌دهنده
6.5	الکل دناتوره
5.4	کلسیم تیوگلیکولات
7.0	هیدروکسید کلسیم
0.02	سدیم لوریل سولفات (SLS)
3.43	متا سیلیکات  سدیم
به مقدار کافی	عطر
تا 100	آب

فرآیند تولید:

تهیه کرم موبر شامل مراحل مشخص زیر است:

1. آب را تا 70 درجه سانتی‌گراد گرم کنید.

1. با هم زدن لوریل سولفات و الکل چرب را اضافه کنید. هم بزنید تا ذوب شود و پراکنده شود.
2. گرم کردن را قطع کرده و خنک کنید و آن را هم بزنید تا به دمای اتاق برسد.
3. هیدروکسید کلسیم و عطر را اضافه کنید.
4. تیو گلیکولات کلسیم را اضافه کرده و هم بزنید تا یکدست شود.

مزایای استفاده از کرم موبر

• استفاده آسان
• دردناک نبودن
• موثر بودن
• به صرفه بودن از نظر اقتصادی
• قابل استفاده بودن برای تمام اعضای بدن
• کاهش سرعت رشد موها
• نازک شدن موها

براث تیوگلیکولات یک محیط چند منظوره، غنی‌کننده و افتراقی است که عمدتاً برای تعیین نیاز اکسیژن میکروارگانیسم‌ها استفاده می‌شود. تیوگلیکولات سدیم در محیط، اکسیژن مصرف می کند و اجازه رشد بی هوازی های اجباری را می دهد . ^[1] این، همراه با انتشار اکسیژن از بالای آبگوشت، طیف وسیعی از غلظت‌های اکسیژن را در محیط در امتداد عمق آن تولید می‌کند. غلظت اکسیژن در یک سطح معین با یک رنگ حساس به اکسیداسیون و کاهش مانند رسازورین نشان داده می شود که در حضور اکسیژن صورتی می شود.

باکتری های هوازی و بی هوازی را می توان با رشد آنها در لوله های آزمایش تیوگلیکولات براث شناسایی کرد:
1: هوازی های واجب به اکسیژن نیاز دارند زیرا نمی توانند تخمیر یا تنفس بی هوازی کنند. آنها در بالای لوله جمع می شوند، جایی که غلظت اکسیژن در آن بالاتر است.
2: بی‌هوازی‌های اجباری با اکسیژن مسموم می‌شوند، بنابراین در پایین لوله جایی که غلظت اکسیژن کمتر است جمع می‌شوند.
3: بی هوازی های اختیاری می توانند با یا بدون اکسیژن رشد کنند زیرا می توانند انرژی را به صورت هوازی یا بی هوازی متابولیزه کنند. آنها بیشتر در بالا جمع می شوند زیرا تنفس هوازی ATP بیشتری نسبت به تخمیر یا تنفس بی هوازی تولید می کند.
4: میکروآئروفیل ها به اکسیژن نیاز دارند زیرا نمی توانند به صورت بی هوازی تخمیر یا تنفس کنند. با این حال، آنها توسط غلظت بالای اکسیژن مسموم می شوند. آنها در قسمت بالایی لوله آزمایش جمع می شوند، اما نه در قسمت بالایی.
5: ارگانیسم های مقاوم به هوا به اکسیژن نیاز ندارند زیرا انرژی را به صورت بی هوازی متابولیزه می کنند. اما برخلاف بی هوازی های اجباری، آنها با اکسیژن مسموم نمی شوند. آنها می توانند به طور مساوی در سراسر لوله آزمایش پخش شوند.در صورت مشکوک بودن به عفونت بی هوازی، محیط تیوگلیکولات براث برای جداسازی بی هوازی های سخت توصیه می شود. ^[2]

این امر امکان تمایز هوازی های اجباری ، بی هوازی های اجباری ، بی هوازی های اختیاری ، میکروآئروفیل ها و موجودات متحمل هوا را فراهم می کند . برای مثال، گونه‌های کلستریدیوم بی‌هوازی اجباری تنها در ته لوله آزمایش رشد می‌کنند.

براث تیوگلیکولات همچنین برای جذب ماکروفاژها به حفره صفاقی موش هنگامی که به صورت داخل صفاقی تزریق می شود استفاده می شود . ^[3] ماکروفاژهای متعددی را جذب می

 

تیوگلیکولیک اسید

اسید تیوگلیکولیک ( TGA ) ترکیب آلی HSCH ₂ CO ₂ H است. TGA اغلب مرکاپتواستیک اسید (MAA) نامیده می شود. حاوی هر دو گروه عاملی تیول ( مرکاپتان ) و کربوکسیلیک اسید است . این مایع بی رنگ با بوی بسیار نامطبوع است . ^[4] [5] TGA با حلال های آلی قطبی قابل اختلاط است. ^[6] [7]

استفاده می کندویرایش کنید

TGA به عنوان یک ماده موبر شیمیایی استفاده می شود و هنوز هم به عنوان مثال استفاده می شود، به ویژه در اشکال نمکی ، از جمله تیوگلیکولات کلسیم و تیوگلیکولات سدیم. TGA پیش ساز آمونیوم تیوگلیکولات است که برای دائمی استفاده می شود . TGA و مشتقات آن پیوندهای دی سولفید را در قشر مو می شکند. یکی این پیوندهای شکسته را در “پرم” دادن به مو اصلاح می کند. به طور متناوب و معمولاً، این فرآیند منجر به اپیلاسیون می شود ، همانطور که معمولاً در پردازش چرم انجام می شود . همچنین به عنوان شاخص اسیدیته، تولید تیوگلیکولات ها و در باکتری شناسی برای تهیه محیط های تیوگلیکولات استفاده می شود. ^[7] واکنش های تیوگلیکولیز بر روی تانن های متراکم برای مطالعه ساختار آنها استفاده می شود. ^{[8] [9] [10] [11]}

TGA همچنین برای نرم کردن ناخن ها، یا برای تغییر شکل ناخن های گیره دار در موقعیت صحیح ^[12] یا برای کمک به نفوذ ضد قارچ های موضعی به ناخن استفاده شده است . ^[13]

مشتقات ارگانوتین استرهای اسید تیوگلیکولیک اسید ایزووکیتیل به طور گسترده ای به عنوان تثبیت کننده برای PVC استفاده می شوند . این گونه ها فرمول R ₂ SN (Sch ₂ Co ₂ C ₈ H ₁₇ ) _{2 را} دارند . ^[7]

تیوگلیکولات سدیم جزئی از براث تیوگلیکولات است که یک محیط رشد باکتری خاص است. همچنین در به اصطلاح “رفع کننده سقوط” ^[14] یا “پاک کننده چرخ” برای حذف باقی مانده اکسید آهن از چرخ ها استفاده می شود . ^[15] آهن آهن با تیوگلیکولات ترکیب می شود و تیوگلیکولات آهنی قرمز-بنفش ^[16] تشکیل می دهد . ^[17] [18]

تولیدویرایش کنید

اسید تیوگلیکولیک از واکنش کلرواستات سدیم یا پتاسیم با هیدروسولفید فلز قلیایی در محیط آبی تهیه می شود. ^[19] همچنین می‌توان آن را از طریق نمک بونت حاصل از واکنش تیوسولفات سدیم با اسید کلرواستیک تهیه کرد : ^[7] [20]

ClCH ₂ CO ₂ H + Na ₂ S ₂ O ₃ → Na[O ₃ S ₂ CH ₂ CO ₂ H] + NaCl

Na[O ₃ S ₂ CH ₂ CO ₂ H] + H ₂ O → HSCH ₂ CO ₂ H + NaHSO ₄

واکنش هاویرایش کنید

اسید تیوگلیکولیک با pKa 3.83 [ ₇ ^] اسیدی است حدود 10 برابر قوی تر از اسید استیک (pK _a 4.76):

HSCH ₂ CO ₂ H → HSCH ₂ CO ₂ ^– + H ⁺

یونیزاسیون دوم دارای pKa _9.3 است :

HSCH ₂ CO ₂ ^– → ^– SCH ₂ CO ₂ ^– + H ⁺

تیوگلیکولیک اسید یک عامل کاهنده است، به خصوص در pH بالاتر. به دی سولفید مربوطه (2-[(کربوکسی متیل) دی سولفانیل] استیک اسید یا دی تیودی گلیکولیک اسید اکسید می شود.

2 HSCH ₂ CO ₂ H + “O” → [SCH ₂ CO ₂ H] ₂ ​​+ H ₂ O

با یون های فلزیویرایش کنید

اسید تیوگلیکولیک، معمولاً به عنوان دیانیون آن، با یون های فلزی کمپلکس تشکیل می دهد . از چنین کمپلکس هایی برای تشخیص آهن ، مولیبدن ، نقره و قلع استفاده شده است . اسید تیوگلیکولیک با دی اتیل استیل مالونات واکنش می دهد و استیل مرکاپتواستیک اسید و دی اتیل مالونات را تشکیل می دهد که عامل کاهنده در تبدیل Fe(III) به Fe(II) است. ^[21]

تاریخویرایش کنید

دانشمند دیوید آر. گدارد ، در اوایل دهه 1930، TGA را به عنوان یک معرف مفید برای کاهش پیوندهای دی سولفیدی در پروتئین‌ها ، از جمله کراتین (پروتئین مو) شناسایی کرد، در حالی که بررسی می‌کرد که چرا آنزیم‌های پروتئاز نمی‌توانند به راحتی مو، ناخن، پر و غیره را هضم کنند. او متوجه شد که در حالی که پیوندهای دی سولفیدی که پروتئین‌ها را با اتصال متقابل تثبیت می‌کنند، شکسته شده‌اند، ساختارهای حاوی این پروتئین‌ها را می‌توان به راحتی تغییر شکل داد و پس از اجازه تشکیل مجدد پیوندهای دی سولفیدی، این شکل را حفظ خواهند کرد. ^[22] TGA در دهه 1940 برای استفاده به عنوان یک موبر شیمیایی ایجاد شد .

ایمنی و تشخیصویرایش کنید

LD 50 (خوراکی، موش صحرایی) 261 میلی گرم بر کیلوگرم، _[ ^7] استنشاق LC ₅₀ ^{برای موش 21 میلی گرم بر متر مکعب} برای 4 ساعت و LD ₅₀ پوستی برای خرگوش 848 میلی گرم بر کیلوگرم است. ^[23] مرکاپتواستیک اسید موجود در فرآورده‌های موبر و موبر مو حاوی سایر مرکاپتو اسیدها را می‌توان با استفاده از کروماتوگرافی لایه نازک و کروماتوگرافی گازی شناسایی کرد. ^[24] [25] MAA نیز با استفاده از تیتراسیون پتانسیومتری با محلول نیترات نقره شناسایی شده است . ^[26]

تیوگلیکولیک اسید

اسید تیوگلیکولیک (TGA) با CdTe QD پوشیده شده برای مطالعات محلی سازی سلولی غیرعملکردی QD مناسب است (Nabiev و همکاران، 2007).

از جانب: فیزیک جامع زیست پزشکی ، 2014

اصطلاحات مرتبط:

 

هشدار را تنظیم کنید

درباره این صفحه

سیستم های حلقه ذوب شده دو چرخه 5-5 و 5-6 با حداقل یک سر پل (حلقه حلقه) N

سی. اولیویر ، در شیمی هتروسیکلیک جامع III، 2008

11.04.9.6.5 سنتز سه جزء

2-مرکاپتواستیک اسید می تواند به عنوان یک سنتون همه کاره برای سنتز 1H , 3H – thiazolo[3,4- a ] ترکیبات نوع بنزیمیدازول <1996FA279, 1997FA673> استفاده شود . به عنوان مثال، 2،3-دی آمینوپیریدین و 2-مرکاپتواستیک اسید در یک واکنش سه جزئی با یک ترکیب کربونیل مناسب واکنش داده و 1H , 3H – thiazolo[3,4- a ]imidazo[4,5- b را فراهم کردند. ] پیریدین 451 (معادله 212 ) <1994fa345> .

(212)

خصوصیات مولکولی

روت گالی ، … پیتر اف. ملهراد ، در روشهای مولکولی و تشخیصی در مایکوپلاسمولوژی، 1995

محرک ها

ماکروفاژهای القا شده با تیوگلیکولات را می توان تا یک هفته در کشت تنها با افزایش پاسخ TNFα به محرک بعدی و بدون تأثیر بر پاسخ نورتابی شیمیایی حفظ کرد. با این حال، در سنجش سیتوتوکسیک، از سلول‌های تازه برداشت شده استفاده می‌شود، زیرا این سلول‌ها در کشتن هدف مؤثرترین هستند.

گونه های مختلف مایکوپلاسما، زنده، کشته شده در اثر حرارت، یا به عنوان آماده سازی غشایی، می توانند برای تحریک ماکروفاژها استفاده شوند. معمولاً 10 میکروگرم بر میلی‌لیتر پروتئین استفاده می‌شود، اگرچه تحریک در 1 میکروگرم در میلی‌لیتر نیز مشاهده می‌شود. لیپوپلی ساکارید باکتریایی (LPS از Escherichia coli ) به طور معمول با غلظت 1 میکروگرم در میلی لیتر به عنوان یک محرک کنترل استفاده می شود. برای اندازه گیری اکسید نیتریک لازم است به ماکروفاژها دو محرک داده شود. به طور کلی این به معنای افزودن اینترفرون – γ (50-75 U/ml) قبل یا همزمان با تهیه مایکوپلاسما است. محرک به ماکروفاژها یا مونوسیت ها در محیط نگهداری مناسب اضافه می شود و سلول ها در دمای 37 درجه سانتی گراد انکوبه می شوند. رویی کشت پس از 4-24 ساعت برای TNFα و بعد از 24-48 ساعت برای IL-1، IL-6، پروستاگلاندین ها و اکسید نیتریک (NO) جمع آوری می شود. مواد رویی را می توان تا زمان استفاده در دمای 20- یا 70- درجه سانتی گراد منجمد نگه داشت. برای تعیین IL-1 ممکن است توصیه شود که IL-1 متصل به سلول را با انجماد-ذوب مکرر کشت ها آزاد کنید. بقایای سلولی باید با سانتریفیوژ 400 گرمی حذف شوند .

محصولات آرایشی و بهداشتی

THOMAS R. CARACCIO PHARMD، RPH ، RB MCFEE DO، MPH ، در مدیریت بالینی حداد و وینچستر مسمومیت و مصرف بیش از حد دارو (ویرایش چهارم)، 2007

سم شناسی و مدیریت

اسیدهای تیوگلیکولیک خورنده های سمی هستند. بلعیدن می تواند باعث تحریک دهان و گلو همراه با حالت تهوع، استفراغ و احتمالاً اسهال شود. تیوگلیکولات می تواند باعث واکنش حساسیت مفرط نوع فوری شود. در مقادیر زیاد می تواند باعث هیپوگلیسمی و سیانوز شود. کلرید جیوه به عنوان یک ماده سمی می تواند اثرات فرسایشی دهانی و گوارشی ایجاد کند که اگر قرار گرفتن در معرض آن قابل توجه باشد، ممکن است باعث خونریزی و شوک شود. دوز بالقوه کشنده خوراکی 10 تا 50 میلی گرم بر کیلوگرم است. ²⁰ مواد نرم کننده آمونیوم یا سولفیت سدیم قلیایی هستند و pH آن از 7.0 تا 8.5 متغیر است. آنها محرک GI هستند. شستشوی دهان یا ناحیه در معرض معمولاً تمام چیزی است که لازم است. شیر ممکن است علائم را تسکین دهد. مواجهه چشمی با هر یک از این ترکیبات نیاز به آبیاری فوری و ارجاع احتمالی به چشم پزشک دارد.

برومات ها بسیار سمی هستند. تماس بین خنثی کننده های حاوی برومات و پوست یا چشم می تواند باعث اریتم، سوزش و ادم شود. معمولاً آبیاری فراوان با آب و صابون مداخله کافی است. محلول های بسیار غلیظ (2%) در دوزهای 1 تا 2 قاشق چای خوری (1.5 تا 3 گرم) می توانند در کودکان بین 1 تا 3 سال سمیت جدی ایجاد کنند. ³ دوز سمی در کودکان 250 تا 500 میلی گرم بر کیلوگرم تخمین زده می شود. ³ مصرف 5 گرم به طور بالقوه می تواند منجر به مرگ شود، در صورتی که مصرف 10 گرمی نشان دهنده دوز کشنده در بزرگسالان است. ^2، 12 خوشبختانه تلفات کمی گزارش شده است. هیچ تلفاتی در سال 2002 TESS گزارش نشد. علائم گوارشی می تواند در عرض 30 دقیقه پس از مصرف رخ دهد. پس از مصرف، ممکن است گاستروانتریت قابل توجهی از تولید اسید هیدروبرومیک ایجاد شود. افت فشار خون ممکن است ایجاد شود. راه دفع برومات ها کلیوی است و نارسایی کلیوی علت اصلی مرگ است. ^12، 13 نارسایی کلیه ممکن است ابتدا به صورت آنوری یا اولیگوری در عرض 24 ساعت ظاهر شود. مسمومیت برومات ممکن است مشابه سندرم همولیتیک اورمیک باشد. همولیز و ترومبوسیتوپنی گزارش شده است. برومات ها ممکن است به عنوان یک عامل اکسید کننده عمل کنند که هموگلوبین را به متهموگلوبین تبدیل می کند، اگرچه این امر به ندرت گزارش می شود. اگر متهموگلوبینمی رخ داد، از متیلن بلو استفاده نکنید زیرا ممکن است سمیت برومات را تشدید کند. بیماران باید به اکسیژن و مراقبت های علامتی و حمایتی پاسخ دهند. اگر سمیت شدید باشد، ممکن است انتقال خون در نظر گرفته شود. کاهش شنوایی حسی عصبی و وزوز گوش ممکن است در عرض 24 ساعت رخ دهد. آسیب غیرقابل برگشت به گوش و کلیه ممکن است رخ دهد. افسردگی و تشنج سیستم عصبی مرکزی (CNS) ممکن است رخ دهد. قرار گرفتن در معرض چشم باید با آب فراوان یا آبیاری نمکی درمان شود. ارجاع چشم پزشکی به دلیل قلیائیت قابل توجه برومات ها توصیه می شود.

بورات سدیم به بورات و پراکسید تجزیه می شود و سمیت کمتری نسبت به برومات ها دارد. ^3، 20 با این حال، مصرف 3 تا 6 گرم به طور بالقوه برای کودکان کشنده است و 15 تا 30 گرم به طور مشابه برای بزرگسالان کشنده است. تظاهرات پوست به بورات ها می تواند منجر به پوسته پوسته شدن و بثورات اریتماتوز شود که معمولاً در کف دست، کف پا، باسن و کیسه بیضه دیده می شود. این ممکن است به لایه برداری تبدیل شود. علائم CNS شامل تحریک پذیری، سردرد و بی قراری، تشنج و کما، بسته به مواجهه است. علائم گوارشی شامل حالت تهوع، استفراغ و اسهال است. نکروز حاد توبولار ممکن است منجر به نارسایی کلیه شود. ^3، 20

سیستم های حلقه ای با حداقل دو حلقه هتروسیکلیک پنج یا شش عضوی ذوب شده بدون هترواتم سر پل

تی جی دلیا ، در شیمی هتروسیکلیک جامع III، 2008

10.07.6.9.1 تینو[2،3– b ]پیرازین ها

اتیل تیوگلیکولات یک معرف رایج است که برای وارد کردن اتم گوگرد به پیش سازهای پیرازین برای سنتز تینو[2،3- b ] پیرازین ها استفاده می شود. به طور معمول این شامل جابجایی یک گروه کلرو در پیرازین است. بنابراین 481a تهیه شده از این طریق می تواند با حرارت دادن در EtOH حاوی پیپریدین به 482a تبدیل شود (معادله 181 ) <1994SC1895>. به همین ترتیب 481b با حرارت دادن در EtOH حاوی NaOAc <1994SC1895> به 482b تبدیل می شود . هیچ بازدهی برای 482a و 482b داده نشد . سنتزهای مشابهی نیز گزارش شده است <2000JME1586> .

(181)

اگر به جای تیوگلیکولات از مرکاپتوپیرووات استفاده شود، می توان 483 را تهیه کرد <2005JHC661> .

برای دانلود تصویر در اندازه واقعی وارد شوید

اکسیداسیون یکی از اتم‌های نیتروژن 2-کلرو-3-سیانوپیرازین برای تشکیل یک اکسید N- به توالی یکسانی از واکنش‌ها اجازه می‌دهد تا N- اکسید متناظر 484 را ایجاد کند .

برای دانلود تصویر در اندازه واقعی وارد شوید

اگر اتم گوگرد به روش دیگری برای تشکیل مثلاً 485 وارد شده باشد، اکسیداسیون اتم گوگرد با تیمار سدیم بورات منجر به مخلوطی از سولفوکسیدها و سولفون‌های مربوطه (محصول اصلی) در کل بازده 95 می‌شود. ٪. اکنون تیمار با متیل تیوگلیکولات در محیط پایه 486 (معادله 182 ) <2001SC725> را به دست می دهد .

(182)

با شروع با پیش ساز تیوفن 487 ، بسته به معرف ها و شرایط، سه محصول مختلف به دست آمده است. واکنش 487a با متیل استر α- فنیل ژیسین منجر به جایگزینی اتم کلر می شود. کاهش گروه نیترو با پودر آهن/اسید استیک با چرخه شدن به لاکتام دنبال می شود. آروماتیزاسیون بعدی برای به دست آوردن 488a از طریق یک دنباله استیلاسیون/دی استیلاسیون (معادله 183 ) <2003H(60)337> انجام می شود .

(183)

جایگزینی کلر در 487b با ایزوپروپیلامین انجام می شود، سپس محصول آمین ثانویه با اتیل اگزالیل کلرید آسیله می شود (معادله 184 ). کاهش مجدد گروه نیترو اجازه می دهد تا چرخه شدن به 489 رخ دهد <2001H(55)1963> .

(184)

در نهایت، گروه کلرو 487a یا 487b توسط یکی از چندین مشتق اسید آمینه از جمله اتیل استر L- فنیل آلانین، L- فنیل آلانین، متیل استر L-متیونین، S- متیل– l- سیستئین و گلیسین اتیل استر جابجا می شود. کاهش گروه نیترو بلافاصله با چرخه‌سازی دنبال می‌شود تا سری 490 به دست آید ، جایی که R ¹ از اسید آمینه خاص استفاده شده <2002H(57)97> حاصل می‌شود .

بینش جدید در مورد نقش Plg-RKT در استخدام ماکروفاژها

Lindsey A. Miles , … Robert J. Parmer , in بررسی بین المللی زیست شناسی سلولی و مولکولی، 2014

8 تأثیر متقابل گیرنده های پلاسمینوژن در مهاجرت ماکروفاژها در پریتونیت القایی

مدل استخدام ماکروفاژها با تیوگلیکولات در ابتدا نقش کلیدی گیرنده های PLG با لیزین های C ترمینال را در مهاجرت سلولی در پاسخ التهابی در داخل بدن نشان داد ( Swaisgood et al., 2002 ). تعداد بالای مکان‌ها/سلول اتصال به PLG همراه با تنوع انواع سلول‌هایی که به PLG متصل می‌شوند ( Miles et al., 1988b ) نشان می‌دهد که ظرفیت اتصال PLG یک سلول معین ممکن است از مشارکت مجموعه‌ای از سلول‌های متمایز تشکیل شده باشد. پروتئین های سطح سلولی و اینکه انواع سلول های مختلف ممکن است از پانل متفاوتی از گیرنده های PLG استفاده کنند (که اخیراً توسط Plow et al., 2012 بررسی شده است ). نتایج آنالیز پروتئومی ما از سلول های پیش ساز مونوسیت تمایز یافته با این مفهوم مطابقت داشت: علاوه بر پپتیدهای مربوط به Plg-R _KT ، پپتیدهای مربوط به سایر پروتئین هایی که قبلاً به عنوان پروتئین های اتصال PLG روی مونوسیت ها شناسایی شده بودند نیز در آماده سازی غشاء شناسایی شدند: α-انولاز، گاما اکتین، S100A10، انکسین 2 (که به احتمال زیاد از طریق S100A10 در هتروتترامر انکسین 2 به ستون PLG-Sepharose متصل می شود)، هیستون H2B و β ₂ اینتگرین.

مطالعات اخیر با استفاده از مدل پریتونیت ناشی از تیوگلیکولات، تأثیر متقابل بین گیرنده‌های مجزای PLG را در داخل بدن نشان می‌دهد ، زیرا مجموع اثرات محاصره عملکردی گیرنده‌های خاص PLG بیشتر از کاهش 100 درصدی در استخدام ماکروفاژ وابسته به PLG است. تزریق داخل وریدی آنتی بادی های اختصاصی به هیستون H2B منجر به جذب ماکروفاژها به میزان 48% کمتر می شود ( Das et al., 2007 )، تزریق آنتی بادی های اختصاصی به α-انولاز منجر به جذب 24% کمتر ( Das et al., 2007 ) و تزریق در موش می شود. با ضد Plg-R _KT mAb منجر به جذب 49 درصد کمتر ماکروفاژ می شود ( لیقوانی و همکاران، 2011 ؛ ​​در مقایسه با تزریق کنترل غیر ایمنی). در موش های S100A10 ^-/- ، جذب ماکروفاژها در پاسخ به تیوگلیکولات در موش های S100A10 ^-/- 53 درصد کمتر از موش های نوع وحشی است ( O’Connell et al., 2010 ). بنابراین، این احتمال وجود دارد که هر گیرنده PLG خاص ممکن است در مراحل مختلف پاسخ التهابی مورد نیاز باشد، به عنوان مثال، مهاجرت کموتاکتیک به صفاق، یا، شاید، عبور از لایه‌های مختلف بافت صفاقی که در آن سهم متفاوتی از برش مستقیم پلاسمیکی ECM یا فعال سازی MMP-9 برای تخریب کلاژن مورد نیاز است ( Gong et al., 2008 ). قابل توجه است که کاهش فعال سازی pro-MMP-9 در ماکروفاژهای صفاقی S100A10 ^-/- در کشت ( O’Connell et al., 2010 ) و با درمان موش ها با ضد Plg-R _KT mAb in vivo نشان داده شده است. و ممکن است در این تابع همپوشانی وجود داشته باشد. اگرچه هر یک از این گیرنده‌ها تهاجم ماتریژل را در شرایط آزمایشگاهی تنظیم می‌کنند ( Das et al., 2007; Lighvani et al., 2011; O’Connell et al., 2010; Wygrecka et al., 2009 )، تنها Plg-R _KT نشان داده شده است. برای کمک به کموتاکسی/کموکینز هدایت شده ( لیقوانی و همکاران، 2011 ). بنابراین، Plg-R _KT ممکن است تعدیل کننده غالب این جزء از استخدام ماکروفاژ باشد.

همچنین باید به رسمیت شناخته شود که کمپلکس انکسین A2/S100A10 به روشی وابسته به Ca ^{+  2 به فسفولیپیدهای آنیونی متصل می شود (} مادوریرا و همکاران، 2011b، 2012؛ راتنر و همکاران، 1991؛ راس و همکاران، 2003 ). اخیراً نشان داده شده است که هیستون H2B از طریق یک برهمکنش الکترواستاتیکی با فسفاتیدیل سرین به سطح سلول متصل می شود ( Das and Plow, 2011 ). قرار گرفتن در معرض فسفاتیدیل سرین یک نشانگر ثابت آپوپتوز است. هنگامی که آپوپتوز القا می شود، بیان سطح سلولی هیستون H2B و S100A10 افزایش می یابد ( Das and Plow، 2011؛ ​​Plow et al., 2012 ). علاوه بر این، تمایز مونوسیت‌ها به ماکروفاژها ( کالاهان و همکاران، 2003؛ مارگئت و همکاران، 1999 ) و فعال‌سازی سلولی ( Zwaal et al., 2005 ) با قرار گرفتن در معرض فسفاتیدیل سرین و زمانی که سلول‌ها به تمایز سرفاتیدیل القا می‌شوند، مرتبط است. قرار گرفتن در معرض در سلول های غیر آپوپتوز افزایش می یابد ( Das and Plow, 2011 ). بنابراین، قرار گرفتن در معرض افتراقی فسفاتیدیل سرین ممکن است در تعیین اینکه کدام گیرنده های PLG در یک مرحله معین در بلوغ و فعال سازی سلول مورد استفاده قرار می گیرند، نقش داشته باشد.

سهم گیرنده های PLG متمایز در استخدام ماکروفاژها نیز ممکن است خاص بافت و محرک باشد. به عنوان مثال، در مدلی از جذب مونوسیت به محفظه آلوئولی، به نظر می رسد α-انولاز نقش غالب را ایفا می کند ( Wygrecka et al., 2009 ). α-انولاز همچنین در انفیلتراسیون سلولی التهابی مورد نیاز برای ترمیم عضله پس از آسیب نقش دارد ( Diaz-Ramos et al., 2012 ).

لوازم آرایشی و بهداشتی و محصولات مراقبت شخصی*

پل استرشل ، در دایره المعارف سم شناسی (ویرایش دوم)، 2005

محصولات تکان دهنده مو

لوسیون های موج دار حاوی اسیدهای تیوگلیکولیک و سولفیدهای آمونیاک هستند و محلول های خنثی کننده حاوی پراکسید هیدروژن، برومات سدیم یا پربورات در محلول های اسیدی ملایم هستند. برخی از فیکساتورهای موج دائمی حاوی ۲ تا ۸ درصد (وزن/حجم) کلرید جیوه هستند.

بورات سدیم به بورات و پراکسید تجزیه می شود و سمیت کمتری نسبت به برومات پتاسیم دارد. از 3 تا 6  گرم و از 15 تا 30  گرم اسید بوریک به ترتیب برای کودکان و بزرگسالان کشنده است. تظاهرات پوستی شامل پوسته پوسته شدن پوست، بثورات اریتماتوز معمولاً روی کف دست، کف پا، باسن و کیسه بیضه است. ضایعه ممکن است به سمت لایه برداری پیش رود. اثرات سیستم عصبی مرکزی (CNS) از تحریک پذیری، بی قراری و سردرد تا کما و تشنج در موارد شدید متغیر است. علائم گوارشی شامل بی اشتهایی، حالت تهوع، استفراغ و اسهال است. نکروز حاد توبولار کلیه ممکن است در موارد متوسط ​​تا شدید منجر به نارسایی کلیه شود.

نمک های برومات بسیار سمی هستند. آنها قادر به ایجاد ناشنوایی و نارسایی کلیوی در دوزهای بین 240 و 500  میلی گرم ^در  کیلوگرم هستند . برومات پتاسیم، همچنین به عنوان خنثی کننده در امواج سرد استفاده می شود، یک ترکیب بسیار سمی است که باعث تهوع، استفراغ، اسهال، ناشنوایی، نارسایی حاد کلیه، افت فشار خون، افسردگی CNS و همولیز می شود. هم علائم اوتیک و هم نارسایی کلیوی ممکن است دائمی باشند. آسیب لوله‌ای اولیه می‌تواند به فیبروز بینابینی و اسکلروز گلومرولی تبدیل شود.

انتقال سیگنال در سرطان و ایمنی

لیون ژو ، گلن کی ماتسوشیما ، در بررسی بین المللی زیست شناسی سلولی و مولکولی، 2021

5.1 گیرنده های TAM در ماکروفاژها

ماکروفاژها، مانند ماکروفاژهای برانگیخته با تیوگلیکولات، عمدتاً به بیان مرتک برای افروسیتوز متکی هستند، زیرا ممکن است بیشتر فعال شوند و نیازی به گیرنده‌های مشترک برای جذب سلول‌های در حال مرگ نداشته باشند ( Scott et al., 2001 ). همانطور که گفته شد، مرتک تعدادی از مسیرهای انتقال سیگنال مختلف را واسطه می کند، که زیرمجموعه ای مسئول افروسیتوز است. مرتک فعال شده از طریق اتصال Gas6 یا Pros1 می تواند مستقیماً Vav1 را از طریق دامنه SH2 خود فسفریله کند و منجر به فعال شدن RhoA و Rac1 شود که مسئول تنظیم اشتهای فاگوسیتی هستند ( Crespo et al., 1997 ; Kim et al. , 2017 ; Mahajan and E3 ). روش دیگر، از طریق فعال سازی Tyr867، مرتک PLCγ2 را فسفریلات می کند، که می تواند پروتئین کیناز C ایزوفرم βII مورد نیاز برای افروسیتوز را فعال کند ( Tibrewal et al., 2008 ; Todt et al., 2002, 2004 ).

گفتنی است، افروسیتوز با واسطه مرتک توسط ماکروفاژهای ساکن، که در مقایسه با ماکروفاژهای تحریک شده با تیوگلیکولات بسیار کمتر فعال می شوند، معمولاً از طریق تعامل بین مرتک و سایر گیرنده های روی سطح سلول، از جمله گیرنده جاذب A (SRAI/II)، T- حاصل می شود. پروتئین غشای سلولی 4 (TIM4)، و اینتگرین αvβ3/5 ( شکل 2 ). جمعیت های مختلف ماکروفاژ از ترکیبات مختلف گیرنده برای افروسیتوز استفاده می کنند. در ماکروفاژهای تیموس و ماکروفاژهای صفاقی، حذف ژنتیکی SRA منجر به کاهش افروسیتوز به ترتیب 50٪ و 20-30٪ شد. در یک مطالعه بعدی، مشخص شد که پس از قرار گرفتن در معرض ماکروفاژهای صفاقی با ACs، SRAI/II از نظر فیزیکی با مرتک مرتبط بوده و سیگنال دهی را تقویت می کند و منجر به حداکثر افروسیتوز می شود ( Todt et al., 2008 ). در سلول های کوپفر (ماکروفاژهای کبد)، ماکروفاژهای صفاقی مقیم و ماکروفاژهای پوستی CD169 ⁺ ، به نظر می رسید TIM4 به عنوان یک مولکول اتصال مهم برای AC ها قبل از درونی سازی با واسطه مرتک عمل می کند، زیرا حذف ژنتیکی TIM4 در بین این ماکروفاژها منجر به کاهش شدید ماکروفاژها می شود. افروسیتوز حتی با فراوانی Pros1 یا Gas6 موجود ( Yanagihashi et al., 2017 ). شواهد اخیر نشان می دهد که این تعامل از طریق دامنه IgV TIM4 و فیبرونکتین نوع III دامنه خارج سلولی مرتک ( Moon et al., 2020 ) حاصل می شود. نقش مهم اینتگرین αvβ3 در افروسیتوز برای اولین بار در فیبروبلاست های NIH3T3 ترانسفکت شده کشف شد. بعداً در ماکروفاژهای استخراج شده با تیوگلیکولات، MFG-E8، یک لیگاند واسطه برای اینتگرین αvβ3/5، نیز برای تنظیم جذب سلولی آپوپتوز حیاتی یافت شد ( Andersen et al., 2000 ; Hanayama et al., 2002, 2004 ). در واقع، فعال سازی اینتگرین با فسفوریلاسیون مناسب مرتک و FAK به عنوان شرکای افروسیتوز کارآمد در شبکیه مطابقت دارد ( Nandrot et al., 2004 ). در سلول های ترانسفکت شده، درگیری Mertk توسط Gas6 باعث فعال شدن Src شد که منجر به فسفوریلاسیون FAK Tyr861 شد. متعاقباً، جذب FAK Tyr861 به دنباله سیتوپلاسمی αvβ5 فسفوریلاسیون القاء شده است ( سینگ و همکاران، 2007 ؛ تیبروال و همکاران، 2008 ؛ وو و همکاران، 2005 ). این فعال‌سازی αvβ5 منجر به تشکیل کمپلکس p130CAS/CrkII/Dock180 برای فسفریله کردن Rac1 شد که منجر به افروسیتوز شد.

 

برای دانلود تصویر با وضوح بالا وارد شوید

شکل 2 . مرتک و اکسل گیرنده های مشترک را برای افروسیتوز درگیر می کنند. مرتک Src را فعال می کند که FAK را فسفریله می کند که با αvβ3/5 مرتبط می شود تا چسبندگی و فاگوسیتوز را آغاز کند. علاوه بر این، مرتک در زیرجمعیت خاصی از ماکروفاژها به گیرنده‌های مشترکی مانند TIM-4 نیاز دارد که بتواند سلول‌های آپوپتوز را مستقیماً متصل کند، اما خود قادر به انتقال سیگنال نیست. SRAI/II می تواند با مرتک یا به طور مستقل کار کند. فعال سازی Axl به طور مستقل باعث انتقال سیگنال می شود. با این حال، کاهش سیتوکین های التهابی با فعال شدن گیرنده آلفا اینترفرون نوع I (IFNAR) رخ می دهد که منجر به فسفوریلاسیون STAT1 و القای SOCS1/3 می شود. Gas6 و Pros1 از طریق دامنه های Gla وابسته به کلسیم به PtdSer متصل می شوند. گیرنده اینترفرون آلفا (IFNAR)؛ گلوبولین چربی شیر E8 (MFGE8)؛ intergins (αvβ3/αvβ5)؛ پروتئین غشای سلول T 4 (TIM4); گیرنده روبنده آلفا I/II (SRAI/II)؛ کلسیم (Ca ⁺⁺ ). این گیرنده‌های مشترک افروسیتوز را بر روی انواع سلولی که بیان مرتک پایین به تنهایی نمی‌تواند باعث فرورفتن شود، تسهیل می‌کند.

هم‌افزایی Mertk و αvβ5 در سلول‌های اپیتلیال رنگدانه شبکیه در چشم که بخش‌های خارجی گیرنده نوری آپوپتوز مانند برای حفظ هموستاز شبکیه و دید طبیعی غرق شده بودند، تکرار شد. فقدان هر یک از این عوامل منجر به انحطاط و کوری شبکیه می شود ( دکروز و همکاران، 2000 ؛ گال و همکاران، 2000 ؛ مونیز-فلیسیانو و همکاران، 2017 ؛ ناندرو و همکاران، 2004 ؛ سیتز و همکاران. ، 2007 ). جالب توجه است همانطور که در بالا ذکر شد، لیگاندهای Mertk Gas6 و Pros1 به طور مستقل غیرقابل استفاده بودند، اما زمانی که هر دو حذف شدند، زوال شبکیه مشابه با جهش مرتک بود، که نشان می دهد هر لیگاند ممکن است غیاب دیگری را جبران کند ( بورستین-کوهن و همکاران، 2012 ). در مقابل، به نظر می‌رسد که Axl و Tyro3 بر هموستاز شبکیه تأثیر نمی‌گذارند زیرا موش‌های Axl ^-/- و Tyro3 ^-/- یک شبکیه دست نخورده بدون تخریب لایه‌های گیرنده نوری را نشان دادند ( Seitz et al., 2007 ). بنابراین، برای ماکروفاژهای استخراج شده با تیوگلیکولات و اپیتلیوم رنگدانه شبکیه، برهمکنش گیرنده-لیگاند شامل Mertk-Gas6/Pros1 و αvβ5-MFG-E8 مکانیسم های حیاتی هستند و نشان دهنده تعهد کامل ماکروفاژها و اپیتلیوم رنگدانه شبکیه به حذف سلول های التهابی در حال مرگ هستند. و هموستاز بافتی

همانطور که ذکر شد، گیرنده های TAM دارای مسیرهای انتقال سیگنال مشترک و منحصر به فرد هستند. علاوه بر این، گیرنده های TAM به لیگاندهایی با میل ترکیبی متفاوت متصل می شوند و ممکن است با مجموعه های جداگانه ای از گیرنده های مشترک کار کنند. بنابراین، ارزیابی انتقال سیگنال از گیرنده های TAM فردی دشوار است. در تلاشی برای پرداختن به سهم هر یک از گیرنده‌های TAM، دم‌های سیتوپلاسمی Tyro3، Axl و Mertk هر کدام به یک دامنه مشترک EGFR خارج سلولی مرتبط شدند. سلول‌های CHO با این سازه‌های کایمریک ترانسفکت شدند تا سطوح مشابهی از پیوندهای پیوند لیگاند و فعال‌سازی گیرنده را تضمین کنند ( Kimani et al., 2016 ). این مطالعه پروتئین های سیگنالینگ سیتوزولی را نشان داد که در تمام گیرنده های TAM مشترک هستند. علاوه بر این، شواهد همچنین تفاوت‌هایی را در انتقال سیگنال در بین گیرنده‌های TAM نشان می‌دهند، زیرا زیرمجموعه‌ای از پروتئین‌های سیگنال‌دهنده با EGFR/Mertk و EGFR/Axl مرتبط هستند اما کمتر با EGFR/Tyro3 مرتبط هستند ( شکل 3 ). جالب اینجاست که EGFR/Axl و EGFR/Mertk AKT را به شدت فسفریله می کنند، اما EGFR/Tyro3 ضعیف است. در مقابل، فسفوریلاسیون ERK1/2 در بین تمام گیرنده های EGFR/TAM معادل بود. علاوه بر این، یک زیر مجموعه مستقل از پروتئین ها تنها با سیگنال دهی EGFR/Axl همراه بود. EGFR/Axl در این سلول‌ها تحرک و تهاجم در شرایط آزمایشگاهی و تهاجم به بافت‌ها را در داخل بدن تسهیل کرد ، اما بر بقا یا تکثیر تأثیری نداشت. این نتایج به خوبی با نتایج مشابه در سرطان کولورکتال همراه شد، جایی که Axl در مهاجرت و تهاجم آزمایشگاهی دخیل بود ( Urib et al., 2017 ). در نتیجه، گیرنده های TAM منفرد دارای مولکول های سیگنالینگ مشترک و مستقلی هستند که ممکن است برای انجام عملکردهای مختلف توسط سلول های مختلف، از جمله سلول های سرطانی استفاده شوند.

برای دانلود تصویر با وضوح بالا وارد شوید

شکل 3 . انتقال سیگنال گیرنده TAM فردی برای ارزیابی انتقال سیگنال منتسب به هر عضو گیرنده TAM، EGFR/Axl کایمریک، EGFR/Mertk، و EGFR/Tyro3 به سلول‌های CHO انتقال داده شدند تا میل پیوندهای مختلف لیگاند به حوزه‌های مختلف خارج سلولی به حداقل برسد ( Kimani et al., 2016 ). با استانداردسازی حوزه های لیگاند و خارج سلولی، دم سیتوپلاسمی مولکول های سیگنال دهی رایج و منحصر به فرد را فعال می کند که الگوهای پیچیده انتقال سیگنال را نشان می دهد. دو گروه متمایز از مولکول های سیگنال دهی با EGFR/Axl مرتبط هستند، یکی اعضای خانواده Src را نشان می دهد. پروتئین درون دایره بژ  =  معمولی، زرد  =  Axl، سبز  =  Axl و مرتک.

افروسیتوز همچنین باید شامل مکمل، مجموعه ای از پروتئین ها باشد که می توانند AC ها را با مکانیسم مشابهی که برای اپسونیزاسیون میکروب ها در ایمنی ذاتی استفاده می شود، اپسونیزه کنند. از آنجایی که مکمل همیشه وجود دارد و به طور مشخص در بسیاری از بیماری ها یافت می شود، ممکن است اجزای خاصی با گیرنده های TAM هم افزایی داشته باشند. غرق شدن با واسطه گیرنده TAM توسط ماکروفاژها سریع است و ممکن است آپوپتوز “اوایل” را تشخیص دهد، در حالی که پروتئین های مکمل C1q، C3 و C4 به AC های “دیر” متصل می شوند ( Gaipl et al., 2001 ). اخیراً مشخص شد که C1q به PtdSer متصل می شود و همچنین به نظر می رسد که سلول ها را در آپوپتوز اولیه تشخیص می دهد ( Paidassi et al., 2008 ). بنابراین، اپسونیزاسیون مکمل AC ممکن است در هماهنگی با افروسیتوز گیرنده TAM عمل کند.

 

 

ایمیل:

Shimis.alizadeh@gmail.com

آدرس: